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    SPR分子動力學檢測

     

    SPR分子動力學原理:


            光學表面等離子共振(SPR, Surface Plasmon Resonance)是一種光學物理現象。當偏振光以臨界角入射到兩種不同折射率的介質界面(比如玻璃表面的金或銀鍍層)時,可引起金屬薄膜內自由電子的共振,使反射光在一定角度內大大減弱。其中,使反射光在一定角度內完全消失的入射角稱為SPR角??梢酝ㄟ^監測生物反應過程中SPR角的動態變化,得到生物分子之間結合和相互作用的特異性信號。  

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            利用SPR表面等離子共振這種特殊的物理現象,將一種生物分子(靶分子)偶聯在生物傳感器表面,再將含有另一種能與靶分子產生相互作用的生物分子(分析物)的溶液注入并流經傳感器表面。分子間的結合引起傳感器表面質量增加,導致折射指數按同樣的比例增強,生物分子間反應的變化即被監測到。通過不同濃度梯度和溫度梯度的分析物的注入,即可觀察到分析物與靶分子的相互作用在分析物濃度或溫度變化后引起的SPR角改變,進而可以繪制出兩種分析物相互作用的SPR分子動力學曲線,計算出Kd 結合常數。SPR分子動力學技術已經成為目前定性和定量監測兩種不同分子間結合程度的標準方法。

    SPR儀器設備:


    Biacore 8K
    :高通量與高質量互作數據兼得


    滿足化藥與生物治療新藥創制的高通量篩選表征平臺;

    高通量,16組檢測通道,8根進樣針平行分析;

    60小時無人值守作業,4-40°C樣品倉支持4塊96/384孔板;

    高靈敏度,<0.02RU低噪音水平,滿足小分子量樣品和超低偶聯分析需求;

    僅需要1塊芯片完成檢測,通量更高(與Biacore其他系統相比)

    全新的ABA、2D Kinetics模塊,滿足藥物競爭抑制實驗、條件摸索和快速動力學表征。

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    SPR技術特點:

     



    1. 通過傳感芯片可實時、原位和動態監測生物分子間的相互作用過程,適用于各類生物體系的測定,小分子-蛋白質,蛋白質-蛋白質,DNA-蛋白質,DNA-DNA等;

    2. 研究抗原-抗體特異性、配體-受體相互作用、蛋白復合物;

    3. 樣品無需標記,通過檢測SPR角度變化,獲得分析物的濃度、親和力、動力學常數和特異性等信息;

    4. 對復合物的定量測定不干擾反應的平衡,確保檢測結果的穩定可靠性;

    5. 實驗設計方法靈活,提供高通量、高質量的分析數據。

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    分析圖.png

     

    SPR應用領域:



    演示文稿2.jpg

     

    SPR相關文獻:

    1. Lv Z, et al. Loss of Cell Surface CD47 Clustering Formation and Binding Avidity to SIRPα Facilitate ApoptoticCell Clearance by Macrophages. Jimmunol, 2015, 195(2): 661-71. (南京大學)

    2. Sulong Xiao, et al. Pentacyclic triterpenes grafted on CD cores to interfere with influenza virus entry: A dramatic multivalent effect. Biomaterials, 2016, 78: 74-85. 北京大學  

    3. Li Ma, et al. A Novel Small-molecule Tumor Necrosis Factor _ Inhibitor Attenuates Inflammation in a Hepatitis Mouse Model. The Journal of Biological Chemistry, 2014, 289 (18): 12457-12466. 中國醫學科學院